Tema 4. Las proteínas.

Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por C, H, O y N, y en menor proporción por P y S.

Son macromoléculas de gran complejidad y elevado peso molecular constituidas por la unión de un gran número de monómeros denominados aminoácidos.

1. LOS AMINOÁCIDOS:

ESTRUCTURA

Son los monómeros de los péptidos y las proteínas, y están constituidos un grupo amino (NH2) y otro carboxilo (COOH) unidos a un átomo de carbono llamado alfa (α). Este carbono está, además, unido a un átomo de hidrógeno (H) y a un radical (R) característico de cada uno de los 20 aminoácidos diferentes que constituyen las proteínas. Quiero ver la fórmula general de un aminoácido.

PROPIEDADES

  • Los aminoácidos se caracterizan por presentar un bajo peso molecular y un punto de fusión elevado, y por ser sólidos, cristalinos y solubles en agua.
  • Presentan isomerías debido a que tienen un carbono asimétrico (a excepción de la glicina): existe una forma y otra forma L. Los isómeros D poseen en proyección lineal, el grupo amina (-NH2hacia la derecha del carbono asimétrico, mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH2a la izquierda del carbono asimétrico.
  • Tienen comportamiento anfótero gracias a su grupo amino y carboxilo, de manera que en disolución acuosa pueden comportarse como ácido o como base según su pH. Quiero ver qué le ocurre a la Alanina cuando cambia el pH.

CLASIFICACIÓN

Los aminoácidos se pueden clasificar en aminoácidos ácidos (ácido aspártico y Ácido glutámico), aminoácidos básicos (Lisina, Arginina e Histidina), aminoácidos neutros apolares (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Prolina y Triptófano) y aminoácidos neutros polares (Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina y Tirosina).

2. EL ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos son macromoléculas constituidas por la unión, mediante enlace peptídico, de aminoácidos. El enlace peptídico es un enlace covalente que se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente (formándose en cada unión una molécula de agua). Quiero ver cómo se forma el enlace peptídico.

 ¿Qué características presenta el enlace peptídico?

  • Es un enlace covalente.
  • Tiene carácter parcial de doble enlace (los enlaces Cα sí pueden girar).
  • El O y el H de la amida tienen disposición trans.

Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez recibe el nombre de polipéptido.Una proteína es un polipéptido constituido por más de 50 aminoácidos. Debido a ello su masa molecular es igual o superior a 50000 u.

3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Cada proteína se pliega y adquiere una estructura tridimensional que determina su función biológica. Se diferencian cuatro niveles de complejidad creciente:

  • Estructura primaria: determinada por la secuencia de aminoácidos unidos mediante enlace peptídico.
  • Estructura secundaria: determinada por el plegamiento de la secuencia de aminoácidos gracias a la formación de puentes de hidrógeno. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en hélice alfa o lámina plegada beta.
  • Estructura terciaria: determinada por la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria son los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals, y las interacciones hidrófobas e iónicas. En base a la estructura terciaria se diferencian proteínas fibrosas y proteínas globulares.
  • Estructura cuaternaria: determinada por la unión de varias cadenas polipeptídicas (protómeros).

4. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

  • Solubilidad debido a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares.
  • Capacidad amortiguadora gracias a su carácter anfótero.
  • Especificidad debido a que presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados.
  • Desnaturalización de las proteínas: la desnaturalización de una proteína es la pérdida de su estructura tridimensional característica cuando se somete a condiciones ambientales desfavorables (cambios de temperatura, de pH o de salinidad). Como consecuencia se anula su funcionalidad biológica. La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) o irreversible.